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细胞中的大多数生物过程涉及一种蛋白质与另一种蛋白质结合以引发反应。蛋白质与另一种结合的能力需要两种结合结构之间的高度特异性，并且分子结构由构成所涉及的蛋白质的氨基酸序列决定。
为了解一些蛋白质如何能够结合许多不同的蛋白质，包括阿布扎比哈利法大学的Dirar Homouz在内的一组研究人员研究了信号蛋白钙调蛋白(CaM)，这是一种众所周知的蛋白质，可与数百种蛋白质结合。细胞蛋白质。他们测量了CaM与两种这样的结合靶标CaMKI和CaMKII肽的结合率，并将其与结合率计算的计算模型进行了比较。
他们发现蛋白质相互作用发生在两个阶段。在第一阶段，CaM具有突出的结构，并且靶蛋白被称为C结构域的蛋白质的某一部分结合。然后CaM采用球状构象，目标重新定位更接近结合口袋。
这些结果支持相互诱导的拟合模型，其中两种蛋白质在结合时改变其构象，为蛋白质结合的动力学提供了潜在的解释。
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