所有分类
大阪大学的日本科学家揭示了整合素 - 层粘连蛋白相互作用的新结构信息。这些发现为促进细胞生长，分化和迁移的细胞相互作用提供了重要的见解。虽然你就是你吃的东西，细胞就是他们所接触的。与其相互作用的细胞将决定细胞的功能，形状，在某些情况下甚至是同一性。这些相互作用的关键是层粘连蛋白，一类粘附分子和整合素，一类分子位于细胞表面，是层粘连蛋白的受体。在许多层粘连蛋白中，层粘连蛋白511对科学家很感兴趣，因为它是从胚胎发现的时候发现的并且持续一生。使用先进的电子显微镜方法，大阪大学蛋白质研究所的研究人员已经发现了层粘连蛋白511与整合素相互作用的确切位置。
“层粘连蛋白由3条链组成，α，β和γ，”该研究的负责人Kiyotoshi Sekiguchi教授解释道。“每条链与整合素的相互作用不同。”众所周知，α链(LG1-3)和γ链的特定结构域对整合素的结合至关重要，但科学家们不确定γ链是否与整合素直接相互作用或促进与LG1-3的相互作用。“我们以前的研究表明，γ链C末端第3位的谷氨酸残基对整合素结合至关重要。我们不知道残基是否能促进LG1-3活性构象，或者它是否与整合素直接相互作用。 ，“Sekiguchi补充说。
为了使谷氨酸直接相互作用，需要与整联蛋白中的金属离子位点配位。为了验证这一假设，Sekiguchi的团队使用电子显微镜观察了层粘连蛋白511的整联蛋白结合片段。片段中的突变证实谷氨酸与整联蛋白的金属离子依赖性粘附位点配位，认为γ链直接与整联蛋白相互作用。
电子显微镜图像表明γ 链相互作用稳定了层粘连蛋白 - 整联蛋白相互作用。“LG1-3使伽马尾巴与金属离子依赖性粘附位点紧密接触。这种相互作用对细胞功能非常重要。了解相互作用如何稳定有助于我们了解功能是如何持续的。”
上一篇：混合和匹配酵母DNA
所有评论仅代表网友意见，与本站立场无关。
我要评论