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在赫尔辛基大学进行的研究可能有助于开发能够减缓癌细胞肌动蛋白依赖性运动的特异性抑制剂。线粒体产生的三磷酸腺苷(ATP)是细胞内化学反应的主要能量来源。人通常在一天中产生高达他或她自己的ATP体重。
ATP在许多细胞类型中的主要用户是肌动蛋白细胞骨架，其由动态蛋白质细丝组成，其为细胞移动并改变其形状提供力。例如，在神经元和免疫细胞中，估计大约一半的ATP在由肌动蛋白丝的ATP依赖性生长驱动的运动和形态发生过程中消耗。然而，ATP加入肌动蛋白的机制仍然是一个谜。
赫尔辛基大学生物技术研究所的研究人员现在发现，丰富的，进化上保守的蛋白质，环化酶相关蛋白，负责用ATP重新给肌动蛋白单体充电。它将它们转化为可用于细胞中运动和形态发生过程的形式。
“有趣的是，环化酶相关蛋白的水平在许多癌症中也发生了改变。本研究中提出的结构工作可能为开发减缓癌细胞肌动蛋白依赖性运动的特异性抑制剂开辟了新的途径，”博士后研究员解释说。 Konstantin Kogan。
此外，通过确定与肌动蛋白复合的环化酶相关蛋白的原子结构，结合原子分子模拟，研究人员揭示了环化酶相关蛋白催化肌动蛋白单体再充电的精确分子机制。
“研究人员Tommi Kotila说：”这些研究结果不仅揭示了ATP在我们的细胞中如何被加入肌动蛋白，而且还解释了为什么环化酶相关蛋白存在于所有真核生物中，并且对于它们的生命非常重要。“
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