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研究调节细胞操作的蛋白质的一些分子生物学家，包括马萨诸塞大学阿默斯特分校的Elizabeth Vierling，并不局限于他们的研究，以了解分子的当前作用。他们还深入了解蛋白质的进化过去，探索哪些结构允许具有新功能的蛋白质发展以满足新的需求。
作为植物如何应对高温的专家，Vierling多年来的兴趣一直是小型热休克蛋白(HSPs)，它在高温下积累在植物中，并且似乎充当“分子伴侣”以保护其他蛋白质免受损害。
对于当前发行的科学报道的工作，Vierling，Indu Santhanagoplan和Eman Basha在UMass Amherst和Vierling的长期合作者，Justin Benesch和他的牛津大学小组，蛋白质生物物理专家，研究了两种类型的小型HSP来解决他们所谓的问题。一个“基本的进化难题”。也就是说，两种不同类型的小型热电联产(I类和II类)如何从4亿多年前的单一类型演变为形成具有不同功能的两种不同类型。
“当你研究蛋白质功能时，考虑进化是非常重要的，因为它可以提供对潜在功能差异的洞察，以及对功能重要的功能，”Vierling指出。
她解释说：“我们知道，苔藓，一些生活在陆地上的植物，以及我们周围所见的所有其他植物，都可以生产I级和II级小型HSP。我们还证明了这两种小型HSP具有不同的功能，但它们的确切工作原理尚不清楚。但是，在陆地植物之前出现的藻类只有一种这样的小型HSP。因此，有时植物生长在陆地上所需的功能，它们基本上复制了它们的单一小型HSP可以创造两种类型的小型热电联产，这一定是有利的。“
她补充道，如果每个人都扮演一个单位的角色，那么小型HSP可以复制自己并继续进化。“但大多数蛋白质都在复合物中起作用，”她指出，“与更多相同蛋白质单位或不同蛋白质单位的合作伙伴。这使得开发新功能更加困难，因为新功能可能需要改变合作伙伴。新合作伙伴不仅有彼此适合，但也可能不必混杂。也就是说，它们不能与原始单元一起复杂化。小型HSP就是这种情况，它们组装成12个相同单元的十二极管。 “
分子生物学家说：“数百万年前发生了小的HSP复制”，两者本来就是一样的，就像克隆一样。在某些时候，它们产生了足够的差异，以至于它们不再共同组装了。做不同的事。“
对于这项工作，Vierling说她的实验室提供了关于两个小型HSP的知识并了解它们的功能差异。他们还创造了一种突变蛋白，对于证明两者之间的结构相似性和差异非常重要。Benesch的实验室贡献了蛋白质先进生物物理特性，蛋白质结构和组装原理以及围绕这些原理的生物物理学方面的专业知识。
Vierling说，通常当研究人员观察蛋白质结构如何组装时，他们会看到结构接触的位置，因为这是它们兼容的地方。“对这项工作的一个新理解是，我们发现有些地方远离相互作用的表面会影响它们是否可以组装。所以你不能只看它们彼此接触的地方，你必须看看其他因素“。
她补充说：“本文做了所有花哨的生物化学和生物物理学，以说明为什么这两个小型热电联产不能共同组装。原因与最终结构的能量学有关，而且一些数据对于进化生物学家来说可能是相当深奥的。但由于物理原理控制蛋白质结构和相互作用，这些是蛋白质进化研究中需要考虑的重要因素。这项工作还进一步巩固了这两种小型热水瓶在细胞中具有非常独特作用的认识。“
除了实验之外，该团队还使用计算机模拟来观察两种蛋白质相互撞击时的外观变化如何影响它们作为十二聚体或十二部分组装的能力。最初的共同作者之一Georg Hochberg也对蛋白质数据库进行了广泛的生物信息学分析，以使工作进入广泛的进化背景。
她说，“当数据汇总在一起时，基本物理参数的计算可以证明制造相同类型亚基的十二聚体是有利的。这不仅是因为蛋白质部分的变化非常小。在十二聚体中粘在一起，但也是由于蛋白质的一部分在它们粘在一起之前就会翻转。这些信息与设计可以以新方式起作用的蛋白质复合物有关。“
此外，数据预测与许多相同单位如I类和II类小HSP的复合物在性质上是罕见的，这表明它们对植物的重要性不应低估，并且定义它们在植物保护中的精确作用模式是一个重要目标。Vierling是UMass Amherst应用生命科学研究所的模型到医学(M2M)蛋白质稳态组的成员，得到了美国国立卫生研究院和马萨诸塞州生命科学中心的支持。
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