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UZH的研究人员发现了一种以前未知的方式，即蛋白质相互作用，细胞自我组织。这种新机制涉及两种完全非结构化的蛋白质，由于其相反的净电荷，形成超高亲和力的复合物。由于三维结构中的形状完美匹配，蛋白质通常彼此结合。
蛋白质是最重要的生物分子之一，是细胞之间和细胞内分子交流的关键介质。对于要结合的两种蛋白质，它们的三维结构的特定区域必须精确地彼此匹配，因为钥匙适合锁定。蛋白质的结构对于它们的功能和触发细胞中所需的反应非常重要。现在，苏黎世大学的研究人员与丹麦和美国的同事一起发现，非结构化蛋白质也可以具有超高亲和力的相互作用。
其中一种蛋白质是组蛋白H1，它作为染色质的一个组成部分，负责DNA包装。它的结合伴侣，胸腺素α，作为一种穿梭，从DNA沉积和去除组蛋白。该过程确定是否可以读取DNA特定部分中的基因。这两种蛋白质都参与体内的几种调节过程，例如细胞分裂和增殖，因此在涉及许多疾病(包括癌症)时也起作用。本·舒勒，UZH生物化学系教授，自然研究项目负责人“这些蛋白质的有趣之处在于，它们完全是非结构化的，就像水中的煮面条一样。”这种无序蛋白质如何能够根据关键/锁定原理进行相互作用，这让研究人员感到困惑。
值得注意的是，这两种蛋白质比普通蛋白质配偶体更强地相互结合。研究小组使用单分子荧光和核磁共振光谱来确定蛋白质的排列。孤立地观察，它们显示出延伸的非结构化蛋白质链。一旦两个结合伙伴聚集在一起形成复合物，链就变得更紧凑。强相互作用是由强静电吸引引起的，因为组蛋白H1是高度带正电的，而胸腺素α是高度带负电的。一些分析证实，更令人惊讶的是发现蛋白质复合物也是完全非结构化的。
为了研究蛋白质复合物的形状，研究人员用荧光探针标记了这两种蛋白质，然后将它们添加到蛋白质的选定位点。与计算机模拟一起，该分子图产生以下结果：组蛋白1优选在其中心区域(其具有最高电荷密度的区域)与胸腺素α相互作用。此外，它表明该复合物具有高度动态性：蛋白质在复合物中的位置变化非常快 - 大约在很短的时间内。100纳秒。
交互行为可能相当普遍。细胞具有许多含有高电荷序列的蛋白质，并且可能能够形成这种蛋白质复合物。仅在人体中就有数百种这样的蛋白质。“无序的，高度带电的蛋白质之间的相互作用可能是细胞如何运作和组织自身的基本机制，”Ben Schuler总结道。根据生物物理学家的说法，教科书需要修订才能解释这种新的约束方式。这一发现也与开发新疗法相关，因为非结构化蛋白质对传统药物基本上没有反应，传统药物与蛋白质表面上的特定结构结合。
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