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在最近几周发表的两篇引人注目的文章中，圣路易斯大学的科学家Mee-Ngan F. Yap博士与2009年诺贝尔化学奖获得者Ada Yonath在魏茨曼科学研究所的实验室合作。斯德哥尔摩大学的Alexey Amunts在Nature Communications中描述了关于金黄色葡萄球菌(或金黄色葡萄球菌)冬眠100S核糖体结构的新信息，揭示了它们如何关闭蛋白质生物合成以保存能量并在压力条件下生存的秘密。
核糖体将遗传密码转化为蛋白质。然而，蛋白质合成消耗大量能量，并且在压力条件下，例如有限的营养物进入，抗生素应激或宿主定植，一些细胞可以抑制翻译过程以节省能量并帮助存活。在细菌中，核糖体通过转换为称为冬眠100S核糖体的无活性形式来实现这一点。
100S复合体 - 70S复合体的连体双胞胎 - 在50多年前首次在细菌中被发现。当营养资源稀缺时，Staph的表亲大肠杆菌(E. coli)细菌倾向于形成无活性的100S结构，并在新鲜营养源出现后几分钟内返回活跃的70S结构。另一方面，像Staph这样的革兰氏阳性细菌不断含有100S结构，即使营养丰富。
Yap是圣路易斯大学生物化学和分子生物学助理教授，他说，这两种细菌冬眠的方式之间存在差异，这表明Staph和其他革兰氏阳性细菌在特定物种中形成了冬眠，100S复合物。办法。
“在大肠杆菌中，需要两种蛋白质因子，RMF和HPF才能进入非活动期，”Yap说。“但是，Staph只需要一种蛋白质HPF。
“大肠杆菌RMF和HPF通过将70S复合物的形状转化为两个相容的拼图而不会直接接触两种蛋白质因子，将两个70S结合在一起。相比之下，Staph HPF通过直接连接两个副本来固定两个70S。 HPF。结果，大肠杆菌100S核糖体“头对头”连接，而Staph 100S核糖体“并排”操作。
“100S核糖体的独特形状似乎是物种特异性的。当我们将HPF敲除并在金黄色葡萄球菌中消除它们时，它们也无法存活并且传染性较低。”
通过阻碍Staph冬眠阶段的形成，科学家们可能会发现一种独特的革兰氏阳性特异性抗菌治疗方法。
“从长远来看，我们可以用这种特定种类的方法靶向葡萄球菌或其他革兰氏阳性细菌，”Yap说。“这可能使它成为一个很好的药物目标。”
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