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在美国国家科学院院刊上发表的一项新研究中，科罗拉多大学丹佛分校和宾厄姆顿大学的研究人员首次绘制了一种激发阿尔茨海默病的侵袭性蛋白质修饰的分子结构和动力学图谱。
大约百分之十的阿尔茨海默病病例是确定的突变的结果。但是90%的阿尔茨海默病病例并没有被这些突变所解释，这就是为什么我们需要了解这种疾病的分子基础。“Liliya Vugmeyster博士，CU丹佛文理学院化学系副教授
阿尔茨海默病在症状出现前数十年开始。它开始了一天微观，有毒的蛋白质片段称为β淀粉样蛋白(Aβ)相互辉映。这些团块形成称为原纤维的链，它们结合在一起成为粘性的褶皱片，其基于斑块等脑细胞。当它积聚时，斑块破坏细胞膜和脑细胞之间的通讯，导致它们死亡。到目前为止，只了解蛋白质的分子组成 - 以及导致疾病快速加速的更具攻击性的亚型 - 一直困扰着研究人员。
在与宾厄姆顿大学生物物理化学助理教授魏强的这项合作研究中，研究人员针对侵袭性“播种倾向”Ser-8磷酸化40残基Aβ(pS8-Aβ40)原纤维的结构和动力学。他们发现，即使它存在量较小，pS8-Aβ40也可作为结构多态性的α。与其他原纤维相比，它还具有更高水平的细胞毒性。在研究分子结构时，研究人员发现，N末端是蛋白质的创造点，在操纵原纤维结构和聚集过程中起着重要作用。
Vugmeyster，学生Dan Fai Au，MS和Dmitry Ostrovsky，数学和统计科学的讲师，研究了原纤维的灵活性。在之前的研究中，Vugmeyster发现灵活性可能是斑块积聚控制机制的一部分。
原纤维对治疗非常有弹性，可防止聚集。无论你在试管中对它们做什么，它们都会调整，找到一种进入有毒状态并聚合的方法。“Liliya Vugmeyster
Vugmeyster说，映射pS8-Aβ40的结构只是一个更大拼图的第一部分。在Binghampton的Qiang小组和她的团队计划对几个重要的蛋白质修改做了相同的工作，重点是每个蛋白质的静态结构，动力学和稳定性。她说，最终，这一信息可能有一天会引发想法，如何提出可以打破细胞退化恶性循环的药物
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