所有分类
来自格罗宁根大学的研究小组利用低温电子显微镜揭示了乳酸乳球菌中核糖体二聚化的新机制。由于这种二聚化使核糖体对抗生素更具抗性，因此该研究为设计新一代抗生素提供了必要的结构基础。结果于9月28日在Nature Communications上发表。
抗生素是用于治疗微生物感染的最常用药物。许多抗生素靶向细胞内细菌核糖体 - 合成蛋白质的细胞工厂 - 这是细菌存活和增殖所必需的。当细菌具有过量的蛋白质合成活性时，它们使核糖体停滞在无活性的二聚体复合物中(即两个核糖体拷贝相互作用)。这种所谓的冬眠核糖体复合物对抗生素更具抗性。
在合作的努力下，Egbert Boekema，Bert Poolman和Albert Guskov领导的研究小组利用低温电子显微镜揭示了乳酸乳球菌中核糖体二聚化的新机制。他们描述的机制的特点是它涉及一种名为HPFlong的单一蛋白质，它能够自身二聚化，然后将两个核糖体复制在一起。核糖体的二聚体状态不再能够合成新的蛋白质。
这种冬眠机制与之前在另一种微生物大肠杆菌中进行的研究形成鲜明对比。然而，基于对HPF长氨基酸序列的系统发育分析，研究人员得出结论，他们提出的机制更为广泛，因为几乎所有已知细菌都存在蛋白质HPF长。该研究为设计针对冬眠核糖体的新一代抗生素提供了必要的结构基础。
下一篇：可逆突变胚胎干细胞的生物库
所有评论仅代表网友意见，与本站立场无关。
我要评论