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虽然很多关于阿尔茨海默病的事情仍然是一个谜，科学家确实知道，这种疾病的进展部分涉及一种叫做tau的正常蛋白质，聚集在脑细胞内形成绳状内含物，最终扼杀神经元。然而，直到现在，这种蛋白质如何从其可溶性液态转变为固态纤维仍然未知。
发现一个意想不到的tau属性，UC Santa Barbara物理化学家Song-I Han和神经生物学家Kenneth S. Kosik已经对蛋白质从一个状态转变为另一个状态的能力有了新的认识。
值得注意的是，tau可以与RNA复合物凝聚成高度紧凑的“液滴”，同时保持其液体特性。在称为相分离的现象中，tau和RNA保持在一起，没有膜的益处，但保持与周围环境分离。这种新颖的状态高度集中了tau并创造了一系列易受聚集影响的条件。Kosik和Han在PLOS Biology期刊中概述了他们的发现。
“我们的研究结果以及神经退行性疾病的相关研究，在通向tau病理学的道路上提出了一种生物物理'吸烟枪'，”Kosik说，UCSB的哈里曼神经科学教授和校园神经科学研究所的联合主任。“这条路径上的路标是tau能够折叠成无数形状，与RNA结合并在生理条件下形成紧密可逆结构的内在能力，例如浓度，温度和盐度。”
研究人员发现，根据RNA的长度和形状，多达8个tau分子与RNA结合形成扩展的流体组装。已知其他几种蛋白质如tau在其他神经退行性疾病中不可逆地聚集，例如肌萎缩侧索硬化，通常称为Lou Gehrig病。
“本质上无序的蛋白质之间存在一种有趣的关系，这种蛋白质倾向于成为神经退行性蛋白- 在这种情况下是tau-和这种相分离状态，”UCSB化学和生物化学系教授Han说。“这个液滴阶段是一个保护tau的水库还是一个中间阶段，有助于将tau同时转化为原纤维或两者的疾病状态?确定这些液滴的确切生理作用是下一个挑战。”
随后的分析将包括对活细胞中tau液滴的对应物的密集搜索。在未来的工作中，研究人员还想探索细胞如何以及为何调节这些液滴的形成和溶解，以及这是否代表了治疗的潜在可能性。
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