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Titin是构成所有脊椎动物肌肉的蛋白质之一;它是一种弹性蛋白质,通过重折叠并恢复其原始状态而起到弹簧的作用。“从许多角度研究蛋白质进化:它的热稳定性,功能和结构,但没有人研究过蛋白质的机械性质的演变。对于titin来说,鉴于其功能,这是一种特别合适的方法,”佩雷斯·希门尼斯。
在这项研究中,他们选择了来自不同分类群和不同大小的30多种动物。“许多动物的完整基因组已经可以获得,所以我们做的第一件事就是用大约30个四足动物的titin序列建立一个系统发育树。这棵树使我们能够计算出四个共同祖先的蛋白质titin最可能的序列。这些动物所属的分类群体:胎盘哺乳动物,可追溯到约1亿年;所有哺乳动物的年龄可追溯到170-1.8亿年;蜥蜴类的共同祖先,包括所有鸟类,爬行动物和恐龙,以及它们的生活大约2.8亿年前;和我们研究的所有动物的共同祖先,这将是四足动物的共同祖先,可以追溯到大约3.5亿年,“佩雷斯 - 希门尼斯说。
一旦它们具有序列,它们在实验室中合成了蛋白质中最具弹性的片段,并且使用nanoGUNE的原子力显微镜,它们能够测量每种蛋白质的机械抗性。“这种仪器允许我们从字面上采取一种蛋白质并拉伸它,用力机械地展开它,这类似于肌肉中的肌动蛋白,”研究人员说。他们能够比较所研究的所有标题的抗性或稳定性。“在这项研究中,我们意识到蛋白质的机械化学稳定性取决于肌动蛋白显示的二硫桥数,它们是两个半胱氨酸残基之间的硫 - 硫键。”
他们能够看到祖先的蛋白质比现今的动物更具抗性,并且它们比现代的蛋白质具有更多的二硫键。“然而,与像雀科这样的小动物相比,这种差异并不大。”这一事实使他们认为,肌动蛋白的机械化学性质与动物的大小之间可能存在联系。“我们看到了很好的相关性:较大的动物蛋白质稳定性较低,蛋白质较小,蛋白质更稳定。这使我们能够预测祖先动物的大小。”
一旦他们推断出共同祖先的大小,该小组就将它们与化石记录和这方面的科学文献进行了比较。“我们能够看到有实质性的协议;哺乳动物,鸟类和四足动物的祖先一般都很小,重量不到100克;当然,我们确实有技术本身固有的误差。这可能并不奇怪,因为人们可以认为它是已经知道的信息,但是这里新出现的是我们没有使用化石,而是从重建的蛋白质开始,这是一种纯粹的分子信息,“研究员。
“有趣的是,我们已经知道了titin在整个进化过程中是如何逐渐改变的,我们已经能够重建它。例如,我们希望看到这种与大小的相关性是否真正全球化,是否存在于所有动物群体中,“ 他说。
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